Quanto aos inibidores enzimáticos competitivos é correto afirmar que?

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FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA 1a Questão (Ref.:201806134488) Pontos: 0,1  / 0,1   Ao analisar o gráfico acima é correto afirmar que em relação ao processo de inibição ilustrado, a molécula inibidora apresenta estrutura semelhante ao substrato da enzima que se liga para realizar a catálise. Ela liga-se ao sítio ativo da enzima, que não pode realizar o processo catalítico: pois seu sítio ativo está livre para poder ligar-se a um outro substrato. Portanto o inibidor compete como substrato pelo sítio de ação.  pois seu sítio ativo está ocupado para poder ligar-se ao substrato correto. Portanto o inibidor não compete como substrato pelo sítio de ação.  pois seu sítio ativo está ocupado para poder ligar-se a um substrato diferente d euma outra enzima. Portanto o inibidor não compete como substrato pelo sítio de ação.  pois seu sítio ativo está ocupado para poder ligar-se ao substrato correto. Portanto o inibidor compete como enzima pelo sítio de ação.    pois seu sítio ativo está ocupado para poder ligar-se ao substrato correto. Portanto o inibidor compete como substrato pelo sítio de ação.  2a Questão (Ref.:201806134492) Pontos: 0,0  / 0,1   O esquema acima representa inibidores enzimáticos: irreversíveis   reversíveis não competitivos   competitivos alostéricos 3a Questão (Ref.:201806134493) Pontos: 0,1  / 0,1   Ao analisar o gráfico acima é correto afirmar que: Os inibidores não-competitivos são aqueles que se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor não permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima. Os inibidores não-competitivos são aqueles que não se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam o mesmo sítio ativo. A ligação do inibidor permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima. Os inibidores não-competitivos são aqueles que se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima. Os inibidores não-competitivos são aqueles que não se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor não permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima.   Os inibidores não-competitivos são aqueles que não se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima. 4a Questão (Ref.:201806134513) Pontos: 0,1  / 0,1   Observe o que acontece com as constantes cinéticas, calculadas e mostradas abaixo:   Condição Km (mM) Vmáx (mmol/min) sem inibidor 1,0 45 + inibidor competitivo 3,0 45 + inibidor não-competitivo 1,0 10   É correto destacar que no caso de inibidores NÃO-COMPETITIVOS:   nunca será atingida Vmáx. Como o inibidor não afeta o sítio ativo como um todo, a afinidade da enzima pelo substrato é mantida e Km não se altera. sempre será atingida Vmáx. Como o inibidor afeta o sítio ativo como um todo, a afinidade da enzima pelo substrato é mantida e Km não se altera. nunca será atingida Vmáx. Como o inibidor afeta o sítio ativo como um todo, a afinidade da enzima pelo substrato é mantida e Km não se altera. nunca será atingida Vmáx. Como o inibidor não afeta o sítio ativo como um todo, a afinidade da enzima pelo substrato não é mantida e Km se altera. sempre será atingida Vmáx. Como o inibidor não afeta o sítio ativo como um todo, a afinidade da enzima pelo substrato é mantida e Km não se altera. 5a Questão (Ref.:201806134514) Pontos: 0,1  / 0,1   A proteína alfa1-antitripsina que age inibindo a ELASTASE. É conhecido por INIBIDOR SUICIDA pois, uma vez ligado à elastase, é degradado com a enzima. A figura abaixo representa a estrutura da alfa1- antitripsina selvagem. A deficiência em alfa1-antitripsina é uma doença congênita em que o resíduo de Glutamato (negativo) na posição 342 é trocado por uma Lisina (positivo), causando a agregação da proteína. Essa mutação, conhecida por mutação Z, leva a uma quadro de enfisema pulmonar hereditária. Isso ocorre porque a elastase causa danos aos alvéolos. alfa1-antitripsina (amarelo) ligada no sítio ativo da tripsina (rosa). O parágrafo refere-se a um tipo de inibição denominada: reversível competitiva   irreversível alostérica parcial

O que são inibidores enzimáticos competitivos?

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O que são os inibidores enzimáticos e como eles funcionam?

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