Quando aumentamos gradativamente a temperatura do meio em que se encontra uma enzima

Enzimas são catalisadores biológicos responsáveis por aumentar a velocidade de uma determinada reação química. Geralmente as enzimas são proteínas, mas existem alguns ácidos ribonucleicos que atuam como enzimas, sendo chamados de ribozimas.

Para que possam aumentar a velocidade de uma reação, as enzimas devem se ligar a reagentes, os quais são conhecidos como substratos. Por muito tempo, acreditou-se que essa ligação ocorria de maneira bastante rígida, um modelo conhecido como chave-fechadura. Atualmente, no entanto, aceita-se o modelo conhecido como encaixe induzido, o qual admite que leves mudanças ocorrem na forma da enzima à medida que o substrato entra no sítio ativo.

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O que são enzimas?

As enzimas são biomoléculas que atuam como catalisadores, ou seja, são substâncias capazes de acelerar a velocidade das reações químicas que ocorrem nos seres vivos sem que sejam consumidas durante essas reações. Sem a ação das enzimas, algumas reações seriam muito lentas, o que prejudicaria o metabolismo. As enzimas aceleram as reações de forma seletiva, sendo, portanto, catalisadores muito específicos.

As enzimas são capazes de acelerar uma reação mediante a diminuição da energia de ativação, ou seja, elas reduzem a quantidade de energia que deve ser adicionada para que uma reação tenha início.

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Toda enzima é uma proteína?

Apesar de serem frequentemente definidas como catalisadores biológicos de natureza proteica, nem toda enzima é uma proteína. Há alguns RNAs que funcionam como enzimas, os chamados ribozimas. A maioria das enzimas, no entanto, são proteínas, sendo formadas, portanto, por aminoácidos. A composição de aminoácidos dessas biomoléculas define a estrutura tridimensional que ela irá adquirir.

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Complexo enzima-substrato

Denomina-se de substrato o reagente sobre o qual uma enzima age. Quando uma enzima se liga ao seu substrato, forma-se o complexo enzima-substrato. Essa ligação acontece em uma região específica, chamada de sítio ativo.

Quando falamos das enzimas de natureza proteica, o sítio ativo corresponde a apenas alguns poucos aminoácidos, sendo o restante da molécula responsável por determinar a configuração do sítio ativo. A forma do sítio ativo, bem como a forma do substrato estão relacionadas à especificidade da enzima, uma vez que eles devem ser complementares.

O modelo chave-fechadura, proposto por Emil Fischer, é bastante difundido para explicar a interação entre enzima e substrato. De acordo com esse modelo, há uma complementaridade rígida entre a enzima e o substrato, assim como uma chave e uma fechadura. O sítio ativo da enzima teria um formato complementar ao substrato, o qual se encaixaria perfeitamente. Outras moléculas, portanto, não teriam acesso a esse sítio, o que garantiria a especificidade da enzima. Assim como uma chave abre apenas uma fechadura, uma enzima só se ligaria a um substrato. Hoje sabemos, no entanto, que esse modelo não está correto, uma vez que as enzimas não são estruturas rígidas como se pensava.

Atualmente, o modelo mais aceito para explicar a ligação entre uma enzima e o seu substrato é o do encaixe induzido, proposto inicialmente por Koshland e colaboradores. O sítio ativo e o substrato não funcionam de maneira rígida como uma chave e fechadura. Pesquisas mostram que, à medida que o substrato entra no sítio ativo, a enzima sofre uma leve modificação, a qual favorece o ajuste entre o sítio ativo e o substrato. Para compreender melhor esse modelo, podemos pensar na interação da enzima e substrato como um aperto de mão, o qual vai se tornando mais firme após o primeiro contato.

Cofatores

Grande parte das enzimas precisa de moléculas auxiliares para realizar a sua ação catalítica, chamadas de cofatores. Os cofatores podem estar ligados permanentemente à enzima ou podem se ligar ao substrato de maneira fraca e reversível. Eles também podem ser inorgânicos ou orgânicos. Quando os cofatores são moléculas orgânicas, são denominados coenzimas.

Algumas vitaminas atuam como coenzimas, sendo esse o caso, por exemplo, da riboflavina, também conhecida como vitamina B2. Como exemplos de cofatores inorgânicos, podemos citar o ferro e zinco na sua forma iônica.

Leia também: Vitaminas do complexo B — grupo de vitaminas que geralmente atuam como coenzimas

Classificação das enzimas

As enzimas podem ser classificadas em seis grupos, utilizando-se como critério o tipo de reação que catalisam.

• Oxidoredutases: enzimas relacionadas com as reações de oxirredução.

• Transferases: catalisam a transferência de grupos de um composto para outro.

• Hidrolases: catalisam reações de hidrólise.

• Liases: atuam na adição de grupos a ligações duplas ou remoção de grupos formando uma ligação dupla.

• Isomerases: catalisam reações de isomerização.

• Ligases: enzimas que provocam a degradação da molécula de ATP, usando a energia liberada nessa reação para a formação de novos compostos.

A atividade de uma enzima é influenciada por fatores, sendo os principais a temperatura e o pH. Geralmente a temperatura exerce um papel positivo nas reações químicas, aumentando a taxa de uma reação enzimática. Porém, quando a temperatura aumenta acima das condições ótimas, a velocidade da reação cai consideravelmente. Isso ocorre porque se observa a desnaturação das proteínas. A maioria das enzimas dos seres humanos apresenta uma temperatura ótima entre 35 e 40 ºC. Além da temperatura, o pH também influencia a atividade enzimática, existindo também um valor ótimo. Para a maioria das enzimas, o valor ótimo de pH está na faixa de 6 a 8.

Por Vanessa Sardinha dos Santos
Professora de Biologia

Disciplina: Bioquímica Aula 4: Enzimas Apresentação Nesta aula, estudaremos um dos principais tipos de proteínas encontradas nos organismos, as enzimas. Uma das condições vitais aos organismos é serem capazes de extrair nutrientes do meio e convertê-los em energia por meio do metabolismo. Para que as reações metabólicas ocorram, é necessário a ação das enzimas, que são proteínas capazes de catalisar (acelerar) reações químicas; essa catálise deve ser e ciente e seletiva. Desse modo, os organismos conseguem extrair energia em tempo su ciente para se manterem vivos, caso contrário as reações ocorreriam tão lentamente que não seriam compatíveis com a vida. As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos, são altamente especializadas e especí cas e bem mais e cientes que os catalisadores sintéticos ou inorgânicos. São capazes de atuar em soluções aquosas, condições adequadas de temperatura e pH. É importante conhecer as reações metabólicas e as respectivas enzimas para estudo dos organismos, que, além de importância médica, já que várias doenças envolvem mau funcionamento ou ausência de enzimas especí cas, pode ter aplicação prática em engenharia e tecnologia de alimentos, por exemplo. Estudaremos sua estrutura e função, além da cinética enzimática e dos fatores que interferem nela, bem como sua regulação. Objetivos Examinar o conceito de enzimas e sua importância; Relacionar estrutura e função enzimática; De nir cinética enzimática e os fatores que in uenciam na velocidade das reações. Histórico A maioria das enzimas conhecidas são proteínas, mas foi descoberto que algumas moléculas de RNA são cataliticamente ativas. 1700 Estudos da digestão da carne por secreções do estômago. Fim do século XVII-início século XVIII Início dos estudos sobre as enzimas, com pesquisas da digestão da carne por secreções do estômago e com a conversão do amido em açúcar pela saliva. 1850 Pasteur: a fermentação do açúcar em álcool por leveduras é catalisada por fermentos. Pasteur descreveu a fermentação do açúcar em álcool por leveduras, e concluiu que as reações eram catalisadas por fermentos, que estariam presentes apenas nas células vivas. 1897 Buchner: a fermentação ocorre mesmo após as “moléculas serem removidas células”. Büchner demonstrou que a fermentação ocorre mesmo após as moléculas serem removidas das células. Esses experimentos de Büchner marcaram o nal da era vitalista de Pasteur e início da bioquímica como ciência. Mais adiante, essas moléculas receberam o nome de enzimas. Enzimas: Palavra derivada do grego, signi ca próprio da levedura. 1926 Sumner: cristalizou a urease e postulou a ideia de que toda enzima é uma proteína. Sumner cristalizou a primeira enzima, urease, e postulou que toda enzima é uma proteína, visão que só foi aceita na década de 1930, quando outros pesquisadores cristalizaram outras enzimas, que também eram proteínas. 1930 Haldane escreveu um tratado intitulado Enzimas, no qual fez a observação de que as ligações fracas entre as enzimas e seus substratos poderiam ser utilizadas para catalisar as reações. Conceito de enzimas As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos — elas possuem a capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes na formação de seus respectivos produtos. São altamente especí cas — reconhecem apenas substratos (também chamados de reagentes) especí cos e não são consumidas durante a reação. Isso signi ca que são liberadas inalteradas para o meio, de forma que podem participar de nova reação. Como as enzimas que estudaremos são proteínas, é importante lembrar que a atividade catalítica vai depender de sua estrutura tridimensional, ou seja, de sua conformação nativa. Se ela for desnaturada ou suas subunidades dissociadas, ela não terá mais funcionamento. São as enzimas que catalisam os eventos metabólicos do nosso organismo, e permitem que essas reações aconteçam em tempo hábil. Nomenclatura das enzimas O nome recomendado para uma enzima possui um su xo ase, e o pre xo designa qual o substrato em que ela se liga. Exemplos: amilase, urease, glicosidase. O pre xo do nome da enzima também pode indicar a reação que ela catalisa. Exemplo: a lactato desidrogenase (LDH) entre o piruvato e o lactato. Essa enzima tem um importante papel no metabolismo e grande importância no diagnóstico clínico de muitas doenças, como infarto agudo do miocárdio. Toda enzima possui um número E.C., referente à Comissão de Enzimas. O da lactato desidrogenase é E.C.1.1.1.27. Explicaremos a numeração adiante. Propriedades das enzimas As enzimas são proteínas globulares. Existe uma região importante da enzima que é o local no qual o substrato, ou reagente, se liga à enzima. Essa região é chamada de sítio ativo ou centro ativo da enzima. O centro ativo da enzima: É constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura terciária; Forma uma cavidade com aspecto de nido e especí co, que permite à enzima se ligar de forma não covalente, ou seja, por meio de interações fracas com seu substrato. Essas interações são feitas e desfeitas para que a enzima seja liberada de forma inalterada para o meio, após a reação.  Enzima luciferase | Fonte: Shutterstock. Observe na imagem ACIMA, a estrutura da enzima luciferase em azul e seu substrato em amarelo, encaixado no sítio catalítico da mesma. Para que uma reação enzimática ocorra, é necessário que o substrato e a enzima estejam presentes no meio aquoso onde a reação irá se processar. A ordem dos eventos é a seguinte: 1 - O substrato se encaixa no centro ativo da enzima; 2 - Forma-se, primeiramente, o complexo enzima-substrato; 3 - A reação se processa; 4 - Há a formação do complexo enzima produto; 5 - O produto da reação e a enzima inalterada são liberados no meio. A reação enzimática simples pode ser escrita: E + S ES EP E + P Hoje sabemos que a enzima modi ca ligeiramente sua estrutura à medida que o substrato se liga e esse fenômeno leva o nome de encaixe induzido, diferentemente do que se supunha anteriormente com o modelo chave-fechadura. O esquema da reação pode ser observado na gura abaixo: Em alguns casos, a atividade da enzima, além da integridade e conformação nativa dada por seus resíduos de aminoácidos, necessita de outro componente químico adicional que chamamos de cofator. Os cofatores são compostos não proteicos (grupos prostéticos) que permitem que algumas proteínas exerçam sua atividade completa. Esses cofatores podem ser um ou mais íons inorgânicos como por exemplo Fe , Mg ou Zn , ou uma molécula orgânica ou metalo-orgânica denominada coenzima. As coenzimas são normalmente derivadas de vitaminas ou nutrientes orgânicos que devem estar presentes na dieta em pequenas quantidades. Chamamos a enzima inativa, ou seja, não ligada a seu cofator de apoenzima ou apoproteína, já a enzima na forma ativa ligada ao seu cofator recebe o nome de holoenzima. 2+ 2+ 2+ Algumas coenzimas são carregadoras transitórias de átomos ou grupos funcionais especí cos. Coenzima Alguns grupos químicos transferidos Precursores dietéticos (mamíferos) Flavinha Adenina Dinucleotídeo (FAD) Elétrons Riboflavina (Vit. B2) Nicotinamida Adenina Dinucleotídeo (NAD) Hidreto Niacina (Vit. B5) Coenzima A (CoA) Grupos acila Ác. pantotênico (Vit. B3) Piridoxal fosfato (PYF) Grupos amino Piridoxina (Vit. B6) Tiamina pirofosfato (TPP) Aldeídos Tiamina (Vit. B1) Tetrahidrofolato Um. Mono C Ácido Fólico Biocitina CO2 Biotina Fonte: Adaptado de Lehninger, 1970 Observe a estrutura tridimensional da álcool desidrogenase, enzima que catalisa a reação do etanol em aldeído acético, que requer a coenzima NAD, como cofator. A enzima está em azul e roxo, a estrutura da coenzima NAD está em laranja e bem pequeno, ao lado do NAD, encontra-se a molécula de etanol (em preto vermelho e branco). Sem a presença do NAD a reação não se processa.  Estrutura da enzima álcool desidrogenase | Fonte: Shutterstock Como já falamos, toda enzima possui um número E.C., referente à Comissão internacional de Enzimas. A lactato desidrogenase, o exemplo anterior, tem o número E.C.1.1.1.27. Nesta numeração, o primeiro número signi ca o nome da classe de enzima, no caso uma oxidorredutase que faz transferência de elétrons. As enzimas podem ser, ainda, classi cadas internacionalmente de acordo com o tipo de reação catalisada.Veja na tabela a classi cação internacional das enzimas. Classificação internacional das enzimas Número Classe Tipo de reação 1 Oxidorredutases Transferência de elétrons — íons hidretos ou átomos de H 2 Transferases Reações de transferência de grupos 3 Hidrolases Reações de hidrólise 4 Liases Adição de grupos às duplas ligações ou formação de duplas ligações por meio de remoção de grupos 5 Isomerases Transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros 6 Ligases Formação de ligações tipo C—C, C—S, C—O, C—N por meio de condensação acoplada à quebra do ATP Cinética enzimática Para que uma reação química se processe, as moléculas envolvidas devem estar em contato mais íntimo possível, de forma que possam colidir entre si, adquirindo um mínimo de energia que lhes permita atingir um estado reativo, que é o estado de transição . A diferença de energia entre o estado basal, ou fundamental, e o estado de transição é a energia de ativação, que também pode ser entendida como a quantidade de energia inicial do sistema para que ocorra a reação. Quanto maior for a energia de ativação de uma reação, mais lentamente ela vai se processar. A velocidade de reação pode aumentar com o aumento da temperatura ou da pressão, que faz com que as moléculas possuam mais energia para suplantar a barreira energética. Ou podemos utilizar um catalisador. Os catalisadores, é o caso das enzimas, diminuem a energia de ativação, às custas da energia de ligação liberada das ligações entre a enzima e o substrato e, por isso, aumentam a velocidade da reação. Como podemos observar na gura a seguir. Atenção O conceito de encaixe-chave e fechadura é um conceito errado porque os substratos não se encaixam perfeitamente nas enzimas, a enzima deve ser complementar ao estado de transição da reação. No estado de transição há um aumento no número de interações fracas (ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas e iônicas) entre o substrato e a enzima, aumentando a energia livre, estabilizando o complexo enzima substrato no estado de transição, diminuindo a energia de ativação e aumentando a velocidade da reação. Fatores que interferem na cinética enzimática O estudo da cinética enzimática se refere a velocidade da reação e como lea pode ser modi cada em resposta às alterações do meio. Existem vários fatores que interferem na velocidade das reações. Fatores internos Concentração do substrato e enzima À medida que aumentamos a concentração de substrato no meio, a velocidade da reação aumenta até atingirmos a velocidade máxima, e quando é alcançada praticamente todas as enzimas estão no complexo ES. Nesse patamar não adianta adicionar substrato, pois a velocidade não aumentará mais. Para ultrapassar esse estágio teríamos que ter mais enzimas presentes no meio reacional. Desse modo, a concentração de enzimas também pode ser outro fator interno que interfere na cinética enzimática. Fatores externos Além dos fatores internos concentração de enzima e de substrato, temos também fatores externos que contribuem para aumento ou diminuição da velocidade de reação. Temperatura Uma elevação na temperatura reacional aumenta a velocidade de reação, conforme já discutido anteriormente, porém se essa reação envolve uma enzima, a elevação da temperatura vai favorecer a reação enzimática desde que não inter ra na conformação nativa da proteína. Se aumentarmos muito a temperatura do meio, a enzima se desnatura, perdendo sua conformação e, portanto, sua função. Observe o grá co abaixo. Há um aumento da velocidade até a velocidade máxima, e acima de determinada temperatura, quando a enzima se desnatura, a velocidade cai para zero. Apenas as enzimas de bactérias termofílicas, que vivem em altas temperaturas, resistem a temperaturas acima de 55-60 C. -Abaixo da temperatura ideal, a velocidade é baixa; -Acima da temperatura ideal, com aquecimento, a enzima se desnatura e perde sua conformação espacial. o Alterações de pH As enzimas possuem um pH ótimo de funcionamento; são compostas de aminoácidos com grupos ionizáveis, como os aminoácidos polares arginina, glutamato, aspartato, histidina. O pH ideal da enzima vai depender da sua estrutura primária, ou seja, a sequência em que os aminoácidos estão organizados, quem são eles e seus grupos ionizáveis. Diferentes enzimas humanas que estão presentes em distintos meios têm pH ideal diversos. Exemplo: Pepsina é uma enzima presente no estômago para digestão de proteínas, e seu pH ideal é 1,0-3,0. Mas, se a colocarmos no pH do intestino, em torno de 6,0, ela perderá sua atividade, como podemos ver na gura a seguir. Enzima pH ótimo Lipase (estômago) 4.0 – 5.0 Lipase (pâncreas) 8.0 Pepsina 1.5 – 1.6 Tripsina 7.8 – 8.7 Urease 7.0 Maltase 6.1 – 6.8 Amilase (pâncreas) 6.7 – 7.0 Catalase 7.0 Inibidores enzimáticos Um inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação ou a interrompe. Os inibidores possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas. Além disso, eles estão mais presentes no nosso dia a dia do que imaginamos. Existe uma grande quantidade de medicamentos que são inibidores enzimáticos, como é o caso do ácido acetilsalicílico, a Aspirina®, que é um analgésico, antitérmico e anti-in amatório que inibe a enzima ciclo-oxigenase, que está envolvida na síntese das prostaglandinas. Os inibidores podem fazer dois tipos de ligação: O tipo de inibição pode ser classi cada como competitiva e incompetitiva . 1 Ligações reversíveis O inibidor interage com a enzima por ligações fracas. 2 Ligações irreversíveis O inibidor interage com as enzimas por ligações covalentes. Regulação enzimática As vias metabólicas no organismo envolvem várias reações enzimáticas em sequência. Nessas vias, o produto enzimático de uma reação é o substrato da enzima da reação seguinte. Normalmente, nessas vias existem uma ou mais enzimas que in uenciam a velocidade de reação, e são as chamadas enzimas regulatórias. A velocidade catalítica dessas enzimas pode ser aumentada ou reduzida em resposta a determinados sinais. A regulação da velocidade das reações no organismo permite regular diferentes funções.As enzimas alostéricas são reguladas por efetores que se ligam a um sítio diferente do sítio ativo da enzima. Agem por meio de ligação reversível e não covalente com os compostos regulatórios, que são chamados moduladores alostéricos ou efetores alostéricos. O efetor pode ser negativo ou positivo, inibindo ou estimulando dada reação. Ele modi ca sua a nidade ou a capacidade catalítica da enzima. Outras enzimas sofrem modi cações covalentes, com a adição ou remoção de grupos fosfato, por exemplo, chamada fosforilação. A enzima pode se tornar mais ou menos ativa após este processo: As enzimas regulatórias em sistemas multienzimáticos podem ser inibidas especi camente pelo produto nal sempre que a quantidade de produto exceder as necessidades do organismo. Chamamos essa regulação de retroalimentação negativa. Em nosso organismo existem enzimas que diferem na sequência de aminoácidos, mas que catalisam a mesma reação, chamadas isoenzimas. As diferentes isoformas dessas enzimas são encontradas em tecidos distintos. É o caso da lactato desidrogenase. Muitas dessas enzimas são utilizadas no diagnóstico clínico como marcadores de doenças. Saiba mais Outro tipo de regulação é a síntese de proteínas na forma inativa. Essas enzimas são ativas quando segmentos peptídicos são retirados por proteólise — esse tipo de regulação é irreversível. Um exemplo é o tripsinogênio que é hidrolisado, quebrado, em tripsina, a forma ativa da enzima. Atividade 1. A pepsina é uma enzima digestiva produzida no estômago (pH 2,0). Sua função é digerir proteínas em peptídeos mais simples. Durante o processo digestivo, a pepsina é conduzida juntamente com o bolo alimentar (quimo) até o duodeno (pH=6,0). Marque Verdadeiro ou Falso: Esta enzima mantém sua atividade catalítica de forma igual tanto no estômago quanto no intestino. Esta mudança de pH não interfere na estrutura terciária da enzima. A estrutura primária não sofre interferência do pH. A concentração do substrato interfere na velocidade da reação enzimática. Em baixa concentração do substrato a velocidade de reação é diretamente proporcional à concentração de substrato. A ligação do substrato ocorre no sítio catalítico da enzima e se faz por ligações fracas. 2. Quando aumentamos gradativamente a temperatura do meio em que se encontra uma enzima, sua atividade catalítica: a) Aumenta, atinge um ponto máximo e depois diminui. b) Diminui indefinidamente. c) Diminui, atinge um ponto mínimo e depois aumenta. d) Permanece constante. e) Aumenta indefinidamente. 3. Marque a alternativa correta. Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um deles. Ela se liga de forma não covalente no sítio ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável pela etapa inicial da síntese de colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do colesterol no organismo. Essas características evidenciam que a lovastatina é um inibidor enzimático do tipo: a) misto. b) competitivo reversível. c) competitivo irreversível. d) não competitivo. e) alostérico. Notas estado de transição O estado de transição não é uma forma química com estabilidade signi cativa nem o complexo enzima-substrato ou enzima- produto. É o momento molecular em que os eventos químicos como a quebra de ligação, ou formação de ligação ou aparecimento de carga ocorrem com probabilidade igual, tanto para formar o produto quanto para formar o substrato. competitiva O inibidor compete com o substrato pelo sítio catalítico da enzima. Um exemplo deste tipo de competição ocorre entre o etanol e metanol na enzima álcool desidrogenase. Na presença de etanol, o metanol não consegue se ligar à enzima e não é metabolizado. Por causa desse efeito, o etanol pode ser utilizado como tratamento terapêutico de uma intoxicação por metanol. Na presença do inibidor competitivo, mas com grande concentração de substrato, a velocidade máxima da reação pode ser atingida. incompetitiva Inibidores incompetitivos ligam-se apenas ao complexo E-S, em um sítio diferente do sítio ativo, também chamado de sítio alostérico. Inibidores mistos ligam-se tanto à enzima sozinha quanto ao complexo E-S, também em um sítio alostérico. Nesses casos, a velocidade de reação diminui e não adianta aumentar a quantidade de substrato, porque a velocidade máxima não mais será atingida. Referências HARVEY, R.A; FERRIER, D.R. Bioquímica Ilustrada.5.ed. Porto Alegre: Artmed, 2012. HORI, J. Bioquímica. Rio de Janeiro: Editora Universidade Estácio de Sá, 2015. NELSON, D.L.; COX, M. Lehninger Princípios de bioquímica. . 5.ed. São Paulo: Sarvier, 2011. SACKHEIM, G.I.; LEHMAN, D.D. Química e bioquímica para ciências biomédicas. 1.ed. Barueri, SP: Manole, 2001. STRYER, L., TYMOCZKO, J.; BERG, J. Bioquímica. .7.ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2014. Próxima aula Introdução ao metabolismo e de nição de catabolismo e anabolismo; Tipos de rotas metabólicas; A sinalização celular e controle do metabolismo. Explore mais Enzimas microbianas de uso terapêutico e diagnóstico clínico; Planejamento de fármacos, biotecnologia e química medicinal: aplicações em doenças infecciosas; ...